I 2016 opdagede japanske forskere bakterien Ideonella sakaiensis. Det helt specielle var, at den via, ikke bare ét, men hele to enzymer kunne nedbryde plasttypen PET. Det første enzym, PETase, nedbryder PET til MHET, hvorefter MHETase tager over. Slutprodukterne bliver terephthalsyre og ethylenglycol.
Nu har amerikanske og britiske forskere formået at øge effektiviteten af PETase – ikke voldsomt, men nok til, at de ser en industriel udnyttelse som en oplagt mulighed.
Egentlig ville de undersøge en mulig sammenhæng mellem PETase og enzymet cutinase, som det ligner meget. Der var dog nogle markante forskelle. Blandt andet så det aktive sæde på PETase ud til at kunne rumme kunstigt fremstillede plasttyper.
Idéen var, at forskellen var opstået, fordi bakterien levede i meget PET-holdige omgivelser. For at teste den teori ville man ændre PETase til at ligne cutinase – et enzym der nedbryder den naturlige polymer Cutin, der findes på overfladen af blade. Men det gik galt, eller rettere godt, for frem for at vise nogen sammenhæng, fremstod det ændrede PETase mere effektivt end det oprindelige.
– Processen er meget lig den, vi allerede kender fra enzymer, der bruges til vaskemidler og fremstilling af biobrændstof. Processen er altså velkendt, og derfor er der grund til at tro, at vi inden for en overskuelig tid vil se en industriel rentabel vej til at få nedbrudt PET, og muligvis andre plasttyper, lyder det i en pressemeddelelse fra professor John McGeehan, Portsmouth Universitet, der sammen med Dr. Gregg Beckham fra NREL (National Renewable Energy Laboratory) står bag det nye PETase.
